Químicas y generalidades de las proteínas

GENERALIDADES Y QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS

Proteínas

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. A nivel biológico tienen importancias al consumirlas:

• Ayudan a fortalecer músculos y tejidos
• Reparar tejidos.
• Forman parte de nuestro proceso fisiológico

Dentro de las mas importante encontramos la hemoglobina parte fundamental de nuestro organismo.

Aminoácidos

A nivel químico la unidad básica es:

• Aminoácidos (Grupo amino) y (Grupo carboxilo)

Los aminoácidos tienen grupos funcionales susceptibles de ionización.

El intercambio iónico es un proceso reversible y el intercambiador de iones se puede regenerar o cargarlo de nuevo con los iones deseables mediante el lavado con un exceso de estos iones.

• Carga neta 
• Solubilidad
• Re-actividad química
• Potencial para formar puentes de H

Existen 20 aminoácidos en el código genético y son:

Estructura                                                        

• Alifáticos
• Aromáticos
• Cíclicos
• Cadenas laterales
• Básicos
• Aminoácidos y amidas

Comportamiento químico

• Hidrófilos
• Hidrofóbicos

Aminoácidos alifáticos

De manera detallada en el siguiente video podemos escuchar y ver ampliamente sus funciones y enlaces como es foran estos aminoácidos y su importancia .

Son muy poco reactivos y son altamente hidrofóbicos.

Aminoácidos aromáticos

• Presentan un anillo bencénico
• Cadena altamente hidrofóbica

Fenilalanina

Se encuentra en las proteínas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los 10 aminoácidos esenciales para el ser humano

Tirosina

Es uno de los veinte aminoácidos que forman las proteínas. Se clasifica como un aminoácido no esencial en los mamíferos ya que su síntesis se produce a partir de la hidroxilación

Triptófano

Se clasifica entre los aminoácidos apolares, también llamados hidrófobos. Se caracteriza por una cadena lateral con el grupo indol.

Aminoácidos ácidos

• Sus grupos carboxilos se ionizan de manera negativa
• Por su carga eléctrica negativa desprenden iones H+

Ácido aspártico

Es un aminoácido ácido no esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano y por tanto cargado negativamente a pH neutro.

Ácido glutámico

Es uno de los aminoácidos más abundantes del organismo y un comodín para el intercambio de energía entre los tejidos. Se considera un aminoácido no esencial porque se puede sintetizar en muchos tejidos. Ejemplo: Ajinomoto

Aminoácidos cíclicos

• Cadena lateral alifática hidrofóbica
• Se forma en el organismo a partir del ácido glutámico

Prolina

Es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA, CCG

Una explicación más a fondo y detallado sobre la prolina:

Aminoácidos básicos

Son aquellos que contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debidos a su carácter básico, puede tomar hidrogeniones del medio, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva.

Lisina

Es un aminoácido componente de las proteínas sintetizadas por los seres vivos. Tiene carácter hidrófilo, es uno de los 8 aminoácidos esenciales.

Arginina

Se encuentran formando parte de las proteínas.​ En el tejido hepático, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina. Este aminoácido se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glándulas endocrinas.

Histidina

Es aminoácido esencial en animales, mientras que bacterias, hongos y plantas pueden sintetizarlo internamente.

Aminoácidos neutros

Son aquellos cuya cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino, y por lo tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Estos aminoácidos se subdividen en polares y apolares.

Estructura lineal de un aminoácido

Estructura tridimensional de un aminoácido

Estereoisómeros

Son isómeros debido a que tienen la misma fórmula molecular, no son isómeros estructurales debido a que tienen unidos los átomos en el mismo orden. Estos isómeros difieren únicamente en el arreglo de sus átomos en el espacio.

Proteínas

Las proteínas ​ o prótidos​ son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas están formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su gen correspondiente.

Enlaces químicos encontrados en las proteínas

Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico (Figura de la izquierda) es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.

Video explicativo de los enlaces de las proteinas 

Reacciones y propiedades de las proteinas

SOLUBILIDAD

Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

 

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H⁺) del medio donde se encuentran.

 

DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION

La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose solamente la primaria. En estos casos las proteinas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.

ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.

La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.